Entistä tarkempaa tietoa solun mukautumisesta solustressiin

3.11.2015

Juuri julkaistussa tutkimuksessa löydettiin uusi entsyymiperhe, jolla on ilmeisesti tärkeä rooli solujen mukautumisessa solustressiin proteiinien SUMOlaation avulla. Tulokset on julkaistu Nature Structural & Molecular Biology -lehden verkkoversiossa. Suomen Akatemia on tutkimuksen päärahoittajia.

Kun solut altistuvat proteiineja vaurioittaville olosuhteille, ne suojautuvat alkamalla liittää proteiineihin SUMO2 ja -3-säätelyproteiineista koostuvia ketjuja. Tällä SUMO-muokkauksella, SUMOlaatiolla, näyttää oleva tärkeä merkitys solujemme toimintojen mukauttamisessa vakaviin stressitilanteisiin, joita ovat esimerkiksi korkea kuume, hapenpuute, virustartunnat ja DNA:n vauriot.

Yhä useamman proteiinin, erityisesti tumassa toimivien proteiinien, on osoitettu SUMOttuvan. SUMO-muokkauksen tiedetään olevan elintärkeä biologisten toimintojen, erityisesti geenien luennan ja DNA-korjauksen, säätelijä. SUMO-ketjujen muodostumiseen johtavat molekyylitason mekanismit ja SUMO-ketjujen tarkempi merkitys solun toimintojen säätelyssä tunnetaan kuitenkin vielä huonosti. Muun muassa näitä kysymyksiä selvittää professori Jorma Palvimon tutkimusryhmä Itä-Suomen yliopiston biolääketieteen yksikössä.

Nyt julkaistussa tutkimuksessa ryhmä selvitti yhteistyössä Andrea Pichlerin Max Planck -instituutissa toimivan ryhmän kanssa mekanismin, jolla tuman säätelijäproteiini ZNF451 lisää SUMO-ketjuja muihin proteiineihin. ZNF451:sta ja sen lähisukulaisproteiineista löytyi uudenlainen SUMO-ligaasi- ja elongaasiaktiivisuus, joka yhdessä katalysoi juuri SUMO2- ja 3-ketjujen muodostumista.Löydetyllä entsyymiperheellä on todennäköisesti tärkeä merkitys solustressin laukaisemassa SUMO-ketjujen liittämisessä tuman toimintoja sääteleviin proteiineihin ja sitä kautta solujemme toimintojen mukautumisessa solujen stressitilanteisiin.

Saksalais-suomalaiseen tutkimukseen osallistui tutkijoita myös Kölnin yliopistosta ja Turun biotekniikan keskuksesta. Rahoittajia olivat Suomen Akatemian lisäksi Sigrid Juséliuksen säätiö, Max Plack Society ja EU:n tukema COST PROTEOSTASIS -hanke.

Säätelijäproteiini ZNF451 löytyi Palvimon ryhmän aiemmassa tutkimuksessa. Ryhmä myös osoitti äskettäin Turun biotekniikan keskuksen Lea Sistosen ryhmän kanssa, että solustressin laukaisema SUMO-ketjujen liittäminen kromatiinin proteiineihin rajaa geenien aktiivisuutta solustressin aikana. Genome Biology -lehdessä julkaistu tutkimus herätti heti runsaasti kiinnostusta.

Lähde: Itäs-Suomen yliopisto

Tutkimusartikkelit

  • N Eisenhardt, V K Chaugule, S Koidl, M Droescher, E Dogan, J Rettich, P Sutinen, S Y Imanishi, K Hofmann, J J Palvimo & A Pichler. A new vertebrate SUMO enzyme family reveals insights into SUMO-chain assembly. Nature Structural & Molecular Biology. Advance Online Publication 2.11.2015. DOI: 10.1038/nsmb.3114
  • E A Niskanen, M Malinen, P Sutinen, S Toropainen, V Paakinaho, A Vihervaara, J Joutsen, M U Kaikkonen, L Sistonen and J J Palvimo. Global SUMOylation on active chromatin is an acute heat stress response restricting transcription. Genome Biology 2015 July 28;16 DOI:10.1186/s13059-015-0717-y
Viimeksi muokattu 3.11.2015
Seuraa meitä:
FacebookSlideshareTwitterYoutube
VAIHDE 029 533 5000
KIRJAAMO 029 533 5049
FAKSI 029 533 5299
   
SÄHKÖPOSTI etunimi.sukunimi@aka.fi
AUKIOLO Arkisin 8.00-16.15
   
HENKILÖHAKU »
YHTEYSTIEDOT, LASKUTUS  JA
REKISTERISELOSTEET»
KYSYMYKSET JA PALAUTE »